Retours vers :
[Accueil]
[Sommaire du dossier]
JF Perrin mise à jour 2008/2021
[A propos de l'auteur]
[Droits de copie]
Retours vers :
[Accueil]
[Sommaire du dossier]
JF Perrin mise à jour 2008/2021
[A propos de l'auteur]
[Droits de copie]
Les enzymes allostériques présentent plusieurs sites de fixation biospécifique de ligands (y compris les substrats) tels que les sites sont éloignés (les sites ne se recouvrent pas) et tels que la fixation d'un ligand sur un site induit un changement conformationnel qui modifie le comportement des autres sites.
Les enzymes allostériques sont, de façon générale, des oligomères à plusieurs sites actifs et plusieurs sites pour différents effecteurs.
La réponse allostérique à un effecteur est dite de type hétérotrope quand on montre que la fixation d'un ligand A sur son site influence ce qui se passe pour le comportement d'un ligand B sur son site (pourtant éloigné et non recouvrant). Un inhibiteur allostérique hérétrotrope est un ligand déclenchant une inhibition par réponse allostérique hétérotrope. Un activateur allostérique hérétrotrope est un ligand déclenchant une activation par réponse allostérique hétérotrope.
La réponse allostérique est dite coopérative ou homotrope lorsqu'on observe une influence de la liaison d'un ligand sur la liaison et/ou la catalyse de ce même ligand sur les sites éloignés. Par exemple, chez de nombreuses enzymes allostériques on peut observer un effet coopératif de la liaison du substrat sur l'activation des autres sites actifs éloignés.
Les enzymes allostériques avec effet coopératif positif (homotrope positif) d'un substrat S montrent des courbes vi=f([S]) à allure sigmoïdale.
De façon simple, on peut souvent expliquer les phénomènes d'allostérie par l'existence d'une forme tendue (T) et d'une forme relâchée (R) de l'enzyme. Un inhibiteur allostérique déplace vers la forme T (peu ou pas active) et un activateur vers la forme R (active). L'effet coopératif éventuel d'un substrat S s'explique par le fait que la première fixation de S déplace vers la forme R. rend. Un activateur qui déplace totalement vers la forme R redonne à une fonction vi=f([S]qui pouvait être sigmoïde en son absence une allure michaélienne hyperbolique. On dit que l'enzyme est désensibilisée par l'activateur.
Les enzymes allostériques, par leurs sensibilités à de nombreux ligands à effets hétérotropes, sont utilisées par le vivant pour réguler les voies métaboliques. Un exemple classique : rétroinhibition par un produit sur une première enzyme de sa voie de biosynthèse.