k0 et la température

1. k0 et loi d'Arrhenius

La loi d'élévation du coefficient catalytique ((k0), improprement appelé constante catalytique) en fonction de la température est la loi d'Arrhenius :

$$ k_0 = A e^{ - \frac {E_a} {RT}} $$

On rappelle que k0 a la dimension d'un temps-1 (s-1)

A est appelé coefficient pré-exponentiel ou coefficient de fréquence, A a évidemment la dimension d'un temps-1 (s-1). Dans le domaine des températures qui concernent le vivant, on peut considérer que A est constant pour une réaction donnée.

R est la constante des gaz parfaits {quantité de matière.énergie-1.température-1}, (8,314 mol.J-1.K-1).

T est la température absolue.

Ea est l'énergie d'activation de la réaction {énergie.quantité de matière.énergie-1} (J/mol).

 

C'est Ea le paramètre intéressant, plus Ea est élevée plus k_0 est sensible aux variations de température.

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Soit une série d'expériences conduites à saturation en substrats (Vmax), avec une concentration donnée [E]0 d'enzyme. Toutes choses égales par ailleurs, la vitesse initiale (vi ≈ Vmax) ne dépend alors plus que de k0 qui ne dépend que de la température (T) selon la loi d'Arrhenius . En effet : $$ v_i \asymp k_0 [E]_0]~~à~saturation $$ $$ v_i \asymp A e^{ - \frac {E_a} {RT}}[E]_0~~à~saturation $$ Dans ces conditions vi signe les effets de la température sur k0.

vi=f(T)

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On préfère une représentation linéarisée du phénomène :

$$ v_i \asymp A e^{ - \frac {E_a} {RT}}[E]_0~~à~saturation $$ peut s'écrire :
$$ v_i \asymp K e^{ - \frac {E_a} {RT}}~~où~K~désigne~A[E]_0~~à saturation $$ donne :
$$ \ln {v_i} \asymp \ln {K} - \frac {E_a} {RT} = \ln {K} - \frac {E_a} {R} \frac {1}{T} $$ ce qui signifie que ln(vi) est une fonction affine de 1/T de coefficient directeur -Ea/R.

ln(vi)=f(1/T)

Attention, ce qui est écrit ci-dessus n'est valable que tant que la dénaturation thermique est négligeable pendant les mesures. Ainsi, quand on teste un panel de température qui atteint des températures élevées, l'enzyme étudié peut se dénaturer pendant la durée même des mesures : la notion de vitesse initiale n'a plus alors de sens et on ne mesure expérimentalement que des vitesse moyennes ou des activités moyennes sur une durée de mesure donnée à une température donnée.

Et donc,ci-dessous, une allure comme lors de mesures expérimentales réelles :

linéarisation arrhenius sur vi (k0)

2. Conséquence : des contraintes de thermostatisation au laboratoire pour qui veut mesurer des cinétiques enzymatiques

Tout est expliqué à http://www.perrin33.com/enzym/tech/mesuredenzymesactivite-4.php

3. Loi dite du Q10

L'énergie d'activation "classique" chez les enzymes est vers 50 000 J/mol. Ainsi, grosso modo, la vitesse double à triple quand la température augmente d'environ 10°C.

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