cinétiques enzymatiques et effecteur température $1

Inactivation/Dénaturation thermique

Sous l'effet de la température (quand elle s'élève), la structure tridimensionnelle protéique native est perdue (vers les formes en pelotes statistiques (random coil) avec tendance à la formation d'agrégats). Ainsi dénaturé, l'enzyme perd son activité. Dans des conditions standards de laboratoire (donc pas toujours ...), la dénaturation/inactivation thermique peut être considérée comme irréversible.

1. Cinétiques d'inactivation thermique du premier ordre

Dans une certaine limite de températures pas trop élevées (qui dépend de la nature de l'enzyme étudiée), le phénomène d'inactivation thermique suit assez souvent (pas toujours !!) une cinétique de premier ordre.
Soit [E_active] la concentration en enzyme native active et [E_inact] la concentration en formes dénaturées inactives à un instant t. Une modélisation de cinétique de premier ordre avec une constante de dénaturation k_d (positive par convention) s'écrit : $ E_{active} \xrightarrow {k_d} E_{inact} $

D'où : $ \frac {d[E_{active}]}{dt} = -k_d [E_{active}] $

Soit : $ \frac {d[E_{active}]}{[E_{active}]} = -k_d ~dt $

Qui s'intègre en : $ [E_{active~à~t}] = [E_{active~à~t=0}] e^{-k_d ~t} $

Qui se linéarise en : $ Ln \left( [E_{active~à~t}] \right) = Ln \left( [E_{active~à~t=0}] \right) ~ -k_d ~t $

D'où les 2 représentations graphiques :

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2. En pratique, comment on mesure les cinétiques d'inactivation thermique ?

On mesure une cinétique d'inactivation thermique selon l'organigramme suivant :

Et on trace les résultats et on teste le modèle de cinétique du premier ordre...

3. Et si on regarde la dénaturation thermique pour des séjours à des températures différentes

On va obtenir des résultats du genre:

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plusieurs températures de dénaturation comparées

Un résultat finalement assez banal : plus la température est élevée plus la dénaturation est rapide.