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[Sommaire du dossier]

Notion expérimentale de vitesse initiale

Caractéristiques pratiques du comportement Michaélien

Etat stationnaire : données fondamentales

Modèle de Briggs et Haldane

Modèle de Henri

Modèles Michaéliens complexes

K_m, V_max, k₀, taux de saturation, efficacité

Equations différentielles et le modèle de Briggs et Haldane

L'essentiel à retenir

Bibliographie, liens internet

JF Perrin mise à jour 2010-2022
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Caractéristiques pratiques du comportement Michaélien

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Une enzyme donnée, lors de l'observation de la catalyse d'un substrat observé S en produit observé P selon des conditions qui correspondent à celles décrites dans le paragraphe "Notion expérimentale de vitesse initiale" possède un comportement Michaélien si la courbe expérimentale v_i = f([S]) conduit à une portion d'hyperbole d'équation :

        avec a et b ∈ ℝ*^₊

qu'on préfère écrire :     (la forme classique dite équation de Michaelis-Menten)     

qu'on peut aussi écrire   :            

Avec les remarques suivantes :

- v_i est la vitesse initiale de réaction ;

- [S] représente la concentration initiale en substrat "observé" dans le milieu de catalyse ;

- le coefficient noté V_max (V_max ou V, selon les recommandations UIBMB) est la valeur asymptote de vitesse initiale, on parle par abus de langage de vitesse maximale (L'UIBMB accepte l'utilisation du terme vitesse maximale mais lui préfère celui de vitesse limite - limiting rate. C'est bien meilleur comme terme, mais malheureusement moins usité). Toutes choses égales par ailleurs (température, concentration en substrat, nature du milieu réactionnel ...), V_max est proportionnelle à la concentration totale en enzyme dans le milieu réactionnel ([E₀]). On a ainsi V_max = k₀ [E₀]. k₀ est appelé coefficient catalytique (ou "constante" catalytique bien qu'il ne soit effectivement constant que dans des conditions opératoires données). k₀ s'exprime donc en temps^-1 (s^-1 par exemple). L'UIBMB autorise les 2 notations k₀ et k_cat pour le coefficient catalytique ;

- le coefficient K_m est appelé coefficient ou "constante" de Michaelis (noté souvent K_M mais K_m est la notation UIBMB). K_m a la dimension d'une concentration en substrat S (en mol/L par exemple). On remarque que pour [S] = K_m, v_i = V_max /2. L'UIBMB utilise les 2 appellations possibles synonymes "constante de Michaelis" et "concentration de Michaelis".

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On peut résumer nos affaires Michaeliennes à l'aide de quelques schémas :

Expériences qui permettent de construire :

On peut aussi regarder ce qui se passe par rapport à la variable [E₀], la concentration en enzyme totale (toutes choses égales par ailleurs : concentration en substrat, température ...)