Km, Vmax, k0, taux de saturation, efficacité

K_m, V_max, k₀, taux de saturation, efficacité

A propos de K_m

Le coefficient K_m doit être défini ainsi : c'est la concentration en substrat qui conduit à v_i=V_max/2 (sachant que V_max est une valeur asymptotique...). Que l'on peut énoncer aussi ainsi : c'est la concentration en substrat qui conduit à un taux de saturation de 50% de l'enzyme. En effet, à v_i=V_max/2 correspond [ES]=[E₀]/2.

K_m a donc la dimension d'une concentration (en mol/L par exemple ...).

Dans le modèle de Henri - qui suppose que les réactions d'association et de dissociation du complexe [ES] sont extrêmement rapides devant la réaction qui voit ES produire E et P (E, S et ES sont en quasi équilibre)- K_m est assimilable à la constante de dissociation du complexe enzyme substrat (K_D).

Selon le modèle de Briggs et Haldane (où on montre que l'hypothèse ci-dessus n'est pas forcément nécessaire pour l'obtention d'un état quasi-stationnaire caractérisé par d[ES]/dt≈ 0) :
K_m = (k_-1+k₀)/K₊₁.
K_m n'est donc pas K_D !
Mais, en revanche, si k₀ très petit devant k_-1 alors K_m ≈ K_D : on se retrouve dans le cas du modèle de Henri. Et comme cette situation est majoritaire chez les enzymes, la tendance est grande à assimiler "systématiquement" K_m et K_D ... Mais attention ceci peut être largement faux...

A propos de V_max

V_max est une asymptote, la limite de la vitesse initiale quand [S] tend vers l'infini.
Elle correspond à la saturation de l'enzyme par le substrat :

quand [S] devient très grand devant K_m (on dit que [S] devient saturant), [ES] = [E₀][S]/(K_m + [S]) tend vers 1
et ainsi [ES] tend vers [E₀].

Et donc à [S] saturant, v_i=k₀[ES]≈k₀[E₀] = V_max.

On peut "visualiser" ainsi le phénomène : quand [S] devient très grand devant K_m, le complexe enzyme substrat n'a pas fini de relarguer P qu'il se recharge déjà en S ! On dit que l'enzyme est saturée.

Attention, pour de nombreuses réactions enzymatqiues, les concentrations trop élevées en substrat peuvent conduire à des effets de ralentissement de la vitesse, l'enzyme perd son comportement Michaélien ! V_max n'en reste pas moins l'asymptote de la région Michaélienne ! Voir la littérature dédiée ...

A propos de k₀

On a vu que v_i=k₀[ES]où k₀ est le coefficient de vitesse qui résume globalement l'acte catalytique depuis ES vers E+P. Sa dimension est donc un temps^-1 (par exemple en s^-1).

Et l'équation v_i=k₀[ES] montre que k₀ donne la fréquence de l'acte catalytique global de ES vers E+P. Ainsi une valeur de k₀ de 1000s^-1 signifie que ES devient E + P en 1/1000 de seconde en moyenne. Une autre façon de l'exprimer est de dire que ES peut évoluer vers E+P 1000 fois par seconde. On dit ainsi que k₀ est le nombre de rotations de l'enzyme (turn over number en anglais).

Et un tableau de taux de saturation à méditer

[S] relativement à K_m	valeur calculée de [ES]/[E₀] = [S]/(K_m + [S]) = taux de saturation	---- % de V_max ----	Commentaire
K_m/100 =0,01K_m (1% de K_m)	1/101 ≈ 0,01 (1%)	V_max/101 ≈ 1% de V_max	L'hyperbole commence par une allure de droite passant par l'origine quand [S]<<<K_m
K_m/50 =0,02K_m (2% de K_m)	1/51 ≈ 0,02 (2%)	V_max/51 ≈ 2% de V_max
K_m/20 =0,05K_m (5% de K_m)	1/21 ≈ 0,05 (5%)	V_max/101 ≈ 5% de V_max
K_m/10 =0,1K_m (10% de K_m)	1/11 ≈ 0,091 (9%)	V_max/101 ≈ 9% de V_max
K_m	1/2 = 0,5 enzyme 1/2 saturée	V_max/2 ≈ 50% de V_max	On est en pleine courbure de l'hyperbole
5K_m	5/6 = 0,83 (83%)	0,83 V_max ≈ 83% de V_max	On est en pleine courbure de l'hyperbole
10K_m	10/11 = 0,91 (91%)	0,91 V_max ≈ 91% de V_max	[S] devient grand devant K_m, on tend vers la saturation, vers V_max
20K_m	20/21 = 0,95 (95%)	0,95 V_max ≈ 95% de V_max

k₀/K_m, l'efficacité à concentration en substrat très faible devant K_m

Pour une réaction à concentration en substrat très faible devant K_m l'équation eq. michaelis devient approximativement assimilable à v_i=(k₀/K_m)*[E₀]*[S].

Plus [S] est petit plus l'approximation est exacte.

Cette situation est physiologiquement très fréquente et de nombreux auteurs appellent efficacité le rapport k₀/K_m. Ce qu'on peut traduire ainsi : une enzyme efficace est une enzyme à gros k₀ et petit K_m ! Et ce selon une relation respectivement proportionnelle et inversement proportionnelle.
En toute rigueur, on devrait toujours accompagner le terme "efficacité" de la précision "à concentration en substrat très faible devant K_m" mais on le fait rarement...